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N-糖基化修饰组
N-糖基化(N-Glycosylation)是最重要的蛋白质翻译后修饰之一,主要在复杂的多细胞或组织形成过程中起关键作用,参与细胞与细胞的连接、受体配体的相互作用、免疫应答、细胞凋亡及各种发病机理等生物学过程。拜谱生物N-糖基化蛋白质修饰组,利用凝集素富集N-糖基化肽段,高通量,高分辨,可分析不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路,以及候选糖蛋白标志物的筛选等。
N-糖基化修饰组
原理/实验流程
糖量子工作中的复杂的性和好多N-glycoproteins低形容品质让对N-glycosylation组成部分的分析办法的描写相当不便。在查测低丰度的N糖基化遮盖血清质或肽段时,这其中添加大批未遮盖的血清质肽断,这很更易将低丰度的糖基化遮盖血清质肽段的数字信号填补。凝素亲和法是日前糖血清质质组学中运用比较多泛的破乳含有办法。凝集素(lectin)是一种类糖配合血清质质,能专注自动识别某段特有组成部分的单糖或聚糖中相关的糖基回文序列而与之配合,患者与糖链不可逆转非共价配合,糖血清质或糖肽被凝集素抓取接下,常见用相关的单糖使用竞争力配合凝集素将糖血清质或糖肽洗刷下。 球血清质含量经由酶解后利于率凝集素(lectin)含有N-糖基化肽段,但是用N-糖酰胺酶(PNGase)在H218O中切除术联系在天冬酰胺残基(Asn)上的糖链。该除理可能会导致Asn氧氧碳原子量加剧2.9890Da。接下来用高精准度LC-MS质谱仪监测脱糖后的肽段,借助查找sql库,证明脱糖后氧氧碳原子量与其说理论知识氧氧碳原子量的的变化与糖基化绘制肽段的回文序列,可以确立该球血清质含量的N-糖基化位点。N-糖基化位点确立以后,再利于率label-free的基本原理对其做参考值进行分析。

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产品特色
  • 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析

  • 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
  • 03高通量,高分辨

应用方向
  • 01
    不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析

  • 02
    筛选候选糖蛋白标志物


送样建议
样本类型 常规送样量
植物叶片 湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等 湿重≥5g
细胞样品 细胞量湿重≥5*10^7
组织样品 人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品 血清、血浆体积≥200μl,脑脊液≥500μl,尿液≥1000μl
参考文献
1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031
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